Aminokwasy występują w przyrodzie bardzo powszechnie. Istnieje wiele możliwości podziału aminokwasów, jeden z najbardziej popularnych to podział na podstawie charakterystyki właściwości charaktyersytycznych podstawników. Używając tego kryterium wyróżniamy siedem głównych grup, na ktore możemy podzielić aminokwasy. Warto zwrócić uwagę na kilka z nich. Aminokwasy alifatyczne to takie, w których lańcuch boczny stanowi łańcuch alifatyczny, który dodatkowo może być rozgałęziony lub nierozgałęziony. Do tej grupy zaliczamy takie aminokwasy jak chociażby glicyna, alanina czy prolina.W glicynie, która jest najmniejszym aminokwasie o najprostszej strukturze miejsce łańcucha bocznego zajmuje atom wodoru. W cząsteczce takiej występują dwa atomu wodoru, przyłączone do centralnego atomu węgla, co powoduje, że glicyna to jedyny aminokwas, który nie jest czynny optycznie. Trzeba zaznaczyć, że alifatyczne łańcuchy boczne aniliny, waliny, leucyny i izoleucyny są niereaktywne chemicznie i hydrofobowe. Inna ciekawa grupa to aminokwasy zawierające grupę hydroksylową. Aminokwasy takie zawierają grupę hydroksylową w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku. Do najpopularniejszych reprezentantów tej grupy zaliczyć można serynę czy treoninę. Tutaj obecność grupy hydroksylowej w łańcuchu bocznym sprawia, że aminokwasy te wykazują charakter polarny. Aminokwasy siarkowe natomiast to takie, w których łańcuchu bocznym obecna jest siarka. Do tej grupy zaliczamy metioninę oraz cysteinę. Ich alifatyczny łańcuch jest chemicznie niereaktywny, a także hydrofobowy. Co ciekawe cysteina jest hydrofobowa, ale przeciwieństwie do metioniny jej łańcuch boczny jest bardzo reaktywny i zdolny do tworzenia z inną cząsteczką cysteiny wiązań disiarczowych.